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La revista Nature Chemical Biology publica un estudio realizado por investigadores del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB) y de la Universidad de Stellenbosch, de Sudáfrica, que describe la estructura del enzima PPC descarboxilasa (PPCDC) en la levadura Saccharomyces cerevisiae, organismo de enorme interés biotecnológico y excelente modelo para la investigación biológica pues se trata de un enzima esencial para la síntesis de Coenzima A, molécula clave en la degradación de ácidos grasos, carbohidratos y aminoácidos en cualquier organismo (bacterias, plantas y humanos).

Si en plantas y humanos el gen implicado en la formación de PPCDC había sido identificado como un complejo homotrimérico, en S. cerevisiae el enzima existe como un heterotrímero formado por tres proteínas no idénticas, dos de ellas ‘moonlighting proteins’ o proteínas multifuncionales codificadas por los genes HAL3 y VHS3 capaces de ejecutar funciones completamente dispares (al menos en apariencia) en la célula.

La estructura heterotrimérica del PPCDC puede existir en un amplio grupo de levaduras englobadas bajo la denominación de Ascomicetos. Este grupo incluye no sólo levaduras de interés biotecnológico e industrial, como S. cerevisiae o Pichia pastoris, sino potenciales patógenos, como Candida albicans. La diferente estructura del PPCDC en esos organismos en comparación con el enzima humano, unida a su carácter de enzima esencial, permiten considerarla como una potencial diana en la terapia antifúngica.

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Tags: levadura, Saccharomyces cerevisiae